Diferencies ente revisiones de «Hemoglobina»

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Llinia 125:
El 2,3-BPG enllazar al centru del tetrámeru, nun bolsu’ que solo ta presente nel estáu T. Na transición de T a R, esti bolsu’ colapsa y llibérase el 2,3-BPG. Por que esto asoceda los enllaces ente la hemoglobina y el 2,3-BPG tienen de rompese, y de la mesma cuando esti compuestu ta presente precísense mayores enllaces de dioxígeno cola hemoglobina, por que ésta camude la so forma de T a R. Polo tanto la hemoglobina caltener nel so estáu T de baxa afinidá hasta qu'algame un mediu con altes concentraciones de dioxígeno. Por cuenta de esto llámase-y al compuestu 2,3-BPG [[efector]] [[Regulación alostérica|alostérico]]. La regulación per parte d'una molécula estructuralmente distinta al O<sub>2</sub> ye posible gracies al enllaz del efector alostérico nun sitiu dafechu distintu a los sitios d'enllaz del dioxígeno na hemoglobina.
 
== EfectuEfeutu Bohr ==
L'aumentu d'oxixenación de la hemoglobina nos pulmones y la rápida lliberación de dioxígeno nos texíos gracies a los efectos del [[pH]] y la [[presión parcial]] del [[dióxidu de carbonu]], [[PCO2|pCO<sub>2</sub>]], ye conocíu como l'efectuefeutu Bohr. Los texíos de metabolización rápida, como'l músculu mientres la contracción, xeneren grandes cantidaes d'[[Hidrón|iones d'hidróxenu]] y dióxidu de carbonu. Pa lliberar [[dioxígeno]] onde ye más necesariu, la hemoglobina evolucionó pa responder a les concentraciones d'estos dos sustances. Al igual qu'el 2,3-BPG, los iones d'hidróxenu y el dióxidu de carbonu son efectores alostéricos de la hemoglobina que se xunen a sitios distintos a los sitios d'enllaz del dioxígeno.
 
L'afinidá de la hemoglobina respecto al dioxígeno mengua, al baxar el valor del pH de 7,4. Poro, cuando la hemoglobina mover escontra la rexón con menor pH, tiende a lliberar más dioxígeno. Por casu, el tresporte dende los pulmones, con pH de 7,4 y un pO<sub>2</sub> de 100 torr, escontra'l músculu activu, con un pH de 7,2 y una presión de dioxígeno parcial del 20 torr, resulta na lliberación d'un 77 % del total de dioxígeno que lleva una molécula d'hemoglobina. Ente que nel casu de nun atopase nengún cambéu de pH o de la pO<sub>2</sub> lliberaríase solo un 66 % del total de dioxígeno de la hemoglobina.