Diferencies ente revisiones de «Hemoglobina»
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La '''hemoglobina''' ye una [[hemoproteína]] de la [[sangre]], de [[masa molecular]] de 64 000 g/mol (64 k[[Dalton (unidá)|Da]]), de [[color]] [[colloráu]] característicu, que tresporta'l [[dioxígeno]] (d'antiguo llamáu [[osíxenu]]), O<sub>2</sub>, dende los órganos respiratorios hasta los texíos, el dióxidu de carbonu, CO<sub>2</sub>, dende los
La hemoglobina ye una proteína d'estructura cuaternaria, que consta de cuatro subunidades. Esta proteína forma parte de la familia de les hemoproteínas, yá que tien 1 grupu hemo en cada subunidad.
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[[Archivu:Max Perutz.jpg|thumb|left|Max Perutz, unu de los padres fundadores de la bioloxía molecular.<ref>"[http://www.nytimes.com/2002/02/08/world/max-perutz-father-of-molecular-biology-dies-at-87.html Max Perutz, Father of Molecular Biology, Dies at 87]". ''The New York Times''. February 8, 2002</ref>]]
En 1825 J.F. Engelhard afayó que la relación del fierro cola proteína yera idéntica nes hemoglobines de delles especies.<ref>{{cita llibru|apellíu=Engelhard|nome=Johann Friedrich|títulu=Commentatio de vera materia sanguini purpureum colorem impertientis natura|añu=1825|editorial=Dietrich|allugamientu=Göttingen|idioma=Latin}}</ref> A partir de la [[masa atómico]] conocida del [[fierro]] calculó la [[masa molecular]] de la hemoglobina como ''n'' × 16 000 (''n'' = númberu d'átomos de fierro per molécula d'hemoglobina, qu'agora se sabe que ye 4), la primer determinación de la masa molecular d'una proteína. Esta "conclusión azotada" causó muncha burlla nel momentu ente los científicos que nun podíen creer que nenguna molécula pudiera ser tan grande.
La proteína hemoglobina que tresporta'l dioxígeno foi afayada en 1840 pol médicu y químicu alemán Friedrich Ludwig Hünefeld (1799-1882).<ref name="Hunefeld">{{cita publicación | autor = Hünefeld F.L. | títulu = Die Chemismus in der thierischen Organization | editorial = Leipzig | añu = 1840}}</ref> En 1851,<ref name="Funke">{{cita publicación | autor = Funke O | títulu = Über das milzvenenblut | publicación = Z Rat Med | volume = 1 | páxines = 172–218 | añu = 1851 }}</ref> el fisiólogu alemán [[Otto Funke]] publicó una serie d'artículos nos que describía la crecedera de los cristales d'hemoglobina por aciu la dilución socesiva de glóbulos coloraos con un disolvente —agua puro, alcohol o éter—, siguida de la evaporación lenta del disolvente de la solución.<ref>{{cita web | url = http://www.okcareertech.org/cimc/special/nochild/downloads/science/Protein.Crystallography.pdf | urlarchivo = https://web.archive.org/web/20080410161517/http://www.okcareertech.org/cimc/special/nochild/downloads/science/Protein.Crystallography.pdf | fechaarchivo = 10 d'abril de 2008 |formatu=PDF| títulu = A NASA Recipe For Protein Crystallography | obra = Educational Brief | editorial = National Aeronautics and Space Administration |fechaacceso = 12 d'ochobre de 2008}}</ref> La oxixenación reversible de la hemoglobina foi descrita unos años más tarde por [[Felix Hoppe-Seyler]].<ref name="Hoppe-Seyler">{{cita publicación | autor = Hoppe-Seyler F | títulu = Über die oxydation in lebendem blute | publicación = Med-chem Untersuch Lab | volume = 1 | páxines = 133–140 | añu = 1866 }}</ref>
En 1959, [[Max
El papel de la hemoglobina n'el sangre foi resueltu pol fisiólogu francés [[Claude Bernard]].
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Name = hemoglobina, beta |
caption =[[Modelu de barres y esferes]] de hemo de la cadena d'hemoglobina B, con hemo cargáu; la Fe como bola VDW verde, dioxígeno detrás, dempués de dPDB 1GZX.
| image =HbB-pocket 1GZX.png
| width =
| HGNCid = 4827
Llinia 109:
== Oxihemoglobina ==
[[Archivu:Heart of Steel (Hemoglobin).jpg|thumb|right|490px|L'artista [[Julian Voss-Andreae]] creó en 2005 una escultura denomada ''Corazón d'Aceru'' (''Heart of Steel'') basada na estructura central de la proteína. Esta escultura ta fecha de vidriu y [[aceru corten]]. La oxidación intencional d'una obra primeramente brillosa reflexa la reacción química fundamental del dioxígeno enllazáu al fierro na hemoglobina.<ref>{{cita publicación | nome = Constance | apellíu = Holden| fecha = 30 September
Cuando la hemoglobina tien xuníu [[dioxígeno]] denominar [[oxihemoglobina]] o hemoglobina osixenada, dando l'aspeutu coloráu o escarlata intensu característicu de la [[sangre]] arterial. Cuando pierde l'osíxenu, denominar desoxihemoglobina o [[hemoglobina amenorgada]], y presenta el color coloráu escuru d'el sangre venoso (manifiéstase clínicamente por [[cianosis]]).
Llinia 126:
== Efeutu Bohr ==
L'aumentu d'oxixenación de la hemoglobina nos pulmones y la rápida lliberación de dioxígeno nos texíos gracies a los efectos del [[pH]] y la [[presión parcial]] del [[dióxidu de carbonu]], [[PCO2|pCO<sub>2</sub>]], ye conocíu como l'efeutu Bohr. Los texíos de metabolización rápida, como'l músculu mientres la
L'afinidá de la hemoglobina respecto al dioxígeno mengua, al baxar el valor del pH de 7,4. Poro, cuando la hemoglobina mover escontra la rexón con menor pH, tiende a lliberar más dioxígeno. Por casu, el tresporte dende los pulmones, con pH de 7,4 y un pO<sub>2</sub> de 100 torr, escontra'l músculu activu, con un pH de 7,2 y una presión de dioxígeno parcial del 20 torr, resulta na lliberación d'un 77 % del total de dioxígeno que lleva una molécula d'hemoglobina. Ente que nel casu de nun atopase nengún cambéu de pH o de la pO<sub>2</sub> lliberaríase solo un 66 % del total de dioxígeno de la hemoglobina.
Llinia 163:
!Sexu!!Hemoglobina mínimu!!Hemoglobina máximu!!Hematocrito mínimu!!Hematocrito máximu
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<!-- Si quies amestar otru valor añedir como una nueva llinia. Nun borrar los anteriores
|Home||13,8 g/dL||16 g/dl||42 %||52 %
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