Diferencies ente revisiones de «Hemoglobina»
Contenido eliminado Contenido añadido
m Preferencies llingüístiques |
m Preferencies llingüístiques |
||
Llinia 94:
L'átomu de fierro atopar nel centru del aníu de [[porfirina]] y tien seis valencies. El fierro ta xuníu al nitróxenu de los cuatro aníos de pirol por cuatro de les sos valencies, la so quinta valencia xunir al nitróxenu de la histidina proximal y la sesta ta ocupada pola hisitidina distal o por dioxígeno.
Puede estudiase les propiedaes del enllaz ente'l dioxígeno y l'hemoglobina a partir de la curva d'enllaz del dioxígeno, que presenta la saturación fraccional, al
La curva d'enllaz de la hemoglobina ye sigmoidea. Esta forma de la curva suxure que l'enllaz del dioxígeno a un sitiu d'enllaz, aumenta la probabilidá de que s'enllace otru dioxígeno a un sitiu d'enllaz vacíu. Coles mesmes, la lliberación de dioxígeno d'un sitiu d'enllaz facilita la lliberación de dioxígeno d'otros sitios d'enllaz. A esti comportamientu llámase-y cooperativu, porque les reacciones d'enllaz en sitios d'enllaz individuales en cada molécula d'hemoglobina tán rellacionaes ya inflúin directamente nes reacciones d'enllaz de los otros sitios d'enllaz de cada molécula.
Llinia 100:
El comportamientu cooperativu de la hemoglobina ye indispensable pa un tresporte eficiente del dioxígeno dientro del cuerpu. Nos pulmones, la hemoglobina encher nun 98 % de dioxígeno. Esto quier dicir qu'un 98 % de los sitios d'enllaz de cada molécula d'hemoglobina tán enllazaos a una molécula de dioxígeno. Al movilizase la hemoglobina pola sangre, llibera'l dioxígeno a les célules, y el so nivel de saturación amenorgar a un 32 %. Esto quier dicir qu'un 66 % (98 % − 32 % = 66 %) de los sitios d'enllaz de la hemoglobina contribúin al tresporte y descarga de dioxígeno. Si una proteína que nun presenta un comportamientu d'enllaz cooperativu, realiza'l mesmu trabayo que la hemoglobina, la so eficiencia va vese amenorgada notablemente, por casu la mioglobina tien una eficiencia del 7 %.
La presión a la cual la hemoglobina atópase enchida nun 50 % (p50) amuesa l'afinidá de distintos tipos d'hemoglobina
El comportamientu d'enllaz cooperativu de la hemoglobina col O<sub>2</sub> rique que l'enllaz del dioxígeno nun sitiu d'enllaz nel tetrámeru de la hemoglobina influya nos otros sitios d'enllaz dientro de la mesma molécula. Estos cambeos se evidencian na so estructura cuaternaria. Los dímeros α1β1 y α2β2 rotan aprosimao 15 graos l'unu respectu al otru.
Llinia 128:
L'aumentu d'oxixenación de la hemoglobina nos pulmones y la rápida lliberación de dioxígeno nos texíos gracies a los efectos del [[pH]] y la [[presión parcial]] del [[dióxidu de carbonu]], [[PCO2|pCO<sub>2</sub>]], ye conocíu como l'efeutu Bohr. Los texíos de metabolización rápida, como'l músculu mientres la contraición, xeneren grandes cantidaes d'[[Hidrón|iones d'hidróxenu]] y dióxidu de carbonu. Pa lliberar [[dioxígeno]] onde ye más necesariu, la hemoglobina evolucionó pa responder a les concentraciones d'estos dos sustances. Al igual qu'el 2,3-BPG, los iones d'hidróxenu y el dióxidu de carbonu son efectores alostéricos de la hemoglobina que se xunen a sitios distintos a los sitios d'enllaz del dioxígeno.
L'afinidá de la hemoglobina
Nel metabolismu aeróbico nos texíos, el CO<sub>2</sub> lliberáu y la pCO<sub>2</sub> aumenten con una medría simultánea d'iones H<sup>+</sup>. El pH de los texíos amenórgase por cuenta de la formación d'ácidos metabólicos como'l [[ácidu carbónico]] y [[Acedu láctico|láctico]]. A pH so l'afinidá de la hemoglobina escontra'l dioxígeno amenórgase y aumenta la velocidá de disociación del dioxígeno de la oxihemoglobina nos texíos. La condición inversa prevalez nos pulmones, onde pCO<sub>2</sub> ye baxa y el pH ye alto, polo tanto l'afinidá de la hemoglobina pa xunise con O<sub>2</sub> aumenta. Al enllazase col primera dioxígeno, la hemoglobina sufre cambeos conformacionales y pasa del estáu T al R, aumentando asina la cooperatividad.
| |||