Revisión a fecha de 18:37 21 avi 2018 editar XabatuBot (alderique \| contribuciones) Bots, Exenciones de bloqueos IP 1 395 237 ediciones m Preferencies llingüístiques ← Edición más antigua		Revisión a fecha de 21:05 2 feb 2019 editar desfacer XabatuBot (alderique \| contribuciones) Bots, Exenciones de bloqueos IP 1 395 237 ediciones m Preferencies llingüístiques Edición más nueva →
Llinia 36: El papel de la hemoglobina n'el sangre foi resueltu pol fisiólogu francés [[Claude Bernard]]. El nome de la hemoglobina deriva de les pallabres ''[[heme]]'' y [[globina]], lo que reflexa'l fechu de que cada subunidad d'hemoglobina ye una [[proteína globular]] con un grupu hemo enllastráu. Cada grupu hemo contién un [[átomu]] de fierro, que puede xunise a una [[molécula]] de dioxígeno al traviés de ~~fuerces~~fuercies dipolares ióniques inducíes. El tipu más común de la hemoglobina nos mamíferos contién cuatro de tales subunidades. == Estructura == Llinia 123: Nes célules coloraes ye crucial la presencia del 2,3-bisfosfoglicerato, una y bones ésti determina l'afinidá de la hemoglobina col dioxígeno. Por que la hemoglobina funcione eficientemente, l'estáu T tien de permanecer estable hasta que la unión de suficientes dioxígenos dexe la transición al estáu R. L'estáu T ye bien inestable; esto mueve l'equilibriu escontra l'estáu R. Esto resultaría nuna baxa lliberación de dioxígeno nos texíos. Polo tanto ye necesariu un mecanismu adicional pa estabilizar l'estáu T. Esti mecanismu afayar a partir de la comparanza de l'afinidá col dioxígeno de la hemoglobina nun estáu puru y nes célules coloraes. Atopóse que nun estáu puru la hemoglobina enllazar fuertemente al dioxígeno, enzancando la so lliberación, ente que nes célules coloraes la so afinidá ye menor. Esta diferencia deber a la presencia del 2,3-bifosfoglicerato (2,3-BPG). Esti compuestu ta presente nes célules coloraes d'el sangre a una concentración igual a la concentración d'hemoglobina (~ 2 m[[Molaridad\|M]]). El 2,3-BPG enllazar al centru del tetrámeru, nun ~~bolsu’~~bolsu' que solo ta presente nel estáu T. Na transición de T a R, esti ~~bolsu’~~bolsu' colapsa y llibérase el 2,3-BPG. Por que esto asoceda los enllaces ente la hemoglobina y el 2,3-BPG tienen de rompese, y de la mesma cuando esti compuestu ta presente precísense mayores enllaces de dioxígeno cola hemoglobina, por que ésta camude la so forma de T a R. Polo tanto la hemoglobina caltener nel so estáu T de baxa afinidá hasta qu'algame un mediu con altes concentraciones de dioxígeno. Por cuenta de esto llámase-y al compuestu 2,3-BPG [[efector]] [[Regulación alostérica\|alostérico]]. La regulación per parte d'una molécula estructuralmente distinta al O<sub>2</sub> ye posible gracies al enllaz del efector alostérico nun sitiu dafechu distintu a los sitios d'enllaz del dioxígeno na hemoglobina. == Efeutu Bohr ==

Diferencies ente revisiones de «Hemoglobina»