Diferencies ente revisiones de «Hemoglobina»
Contenido eliminado Contenido añadido
m iguo contraición: n'el sangre => nel sangre |
m iguo contraición: d'el => del |
||
Llinia 21:
}}
La '''hemoglobina''' ye una [[hemoproteína]] de la [[sangre]], de [[masa molecular]] de 64 000 g/mol (64 k[[Dalton (unidá)|Da]]), de [[color]] [[colloráu]] característicu, que tresporta'l [[dioxígeno]] (d'antiguo llamáu [[osíxenu]]), O<sub>2</sub>, dende los órganos respiratorios hasta los texíos, el dióxidu de carbonu, CO<sub>2</sub>, dende los texíos hasta los pulmones que lu esanicien y tamién participa na regulación de pH
La hemoglobina ye una proteína d'estructura cuaternaria, que consta de cuatro subunidades. Esta proteína forma parte de la familia de les hemoproteínas, yá que tien 1 grupu hemo en cada subunidad.
Llinia 100:
El comportamientu cooperativu de la hemoglobina ye indispensable pa un tresporte eficiente del dioxígeno dientro del cuerpu. Nos pulmones, la hemoglobina encher nun 98 % de dioxígeno. Esto quier dicir qu'un 98 % de los sitios d'enllaz de cada molécula d'hemoglobina tán enllazaos a una molécula de dioxígeno. Al movilizase la hemoglobina pola sangre, llibera'l dioxígeno a les célules, y el so nivel de saturación amenorgar a un 32 %. Esto quier dicir qu'un 66 % (98 % − 32 % = 66 %) de los sitios d'enllaz de la hemoglobina contribúin al tresporte y descarga de dioxígeno. Si una proteína que nun presenta un comportamientu d'enllaz cooperativu, realiza'l mesmu trabayo que la hemoglobina, la so eficiencia va vese amenorgada notablemente, por casu la mioglobina tien una eficiencia del 7 %.
La presión a la cual la hemoglobina atópase enchida nun 50 % (p50) amuesa l'afinidá de distintos tipos d'hemoglobina respeuto al dioxígeno. Na HbA (hemoglobina adulta), la p50 ye a 26 [[Torr|mm de Hg]], ente que la HbF (hemoglobina fetal) tien el p50 a 20 mm de Hg. Esta diferencia na afinidá relativa pol O<sub>2</sub> dexa a la HbF estrayer dioxígeno de la HbA
El comportamientu d'enllaz cooperativu de la hemoglobina col O<sub>2</sub> rique que l'enllaz del dioxígeno nun sitiu d'enllaz nel tetrámeru de la hemoglobina influya nos otros sitios d'enllaz dientro de la mesma molécula. Estos cambeos se evidencian na so estructura cuaternaria. Los dímeros α1β1 y α2β2 rotan aprosimao 15 graos l'unu respectu al otru.
Llinia 110:
== Oxihemoglobina ==
[[Archivu:Heart of Steel (Hemoglobin).jpg|thumb|right|490px|L'artista [[Julian Voss-Andreae]] creó en 2005 una escultura denomada ''Corazón d'Aceru'' (''Heart of Steel'') basada na estructura central de la proteína. Esta escultura ta fecha de vidriu y [[aceru corten]]. La oxidación intencional d'una obra primeramente brillosa reflexa la reacción química fundamental del dioxígeno enllazáu al fierro na hemoglobina.<ref>{{cita publicación | nome = Constance | apellíu = Holden| fecha = 30 September de 2005 | títulu = Blood and Steel | publicación = Science | volume = 309 | páxines = 2160 | url = http://www.sciencemag.org/cgi/reprint/309/5744/2160d.pdf |formatu = pdf| doi = 10.1126/science.309.5744.2160d | ref = harv | númberu=5744}}</ref> Les imáxenes amuesen la escultura de 1,6 metros d'altor darréu dempués de la so instalación, depués de 10 díes y dempués de dellos meses d'esposición al ambiente.]]
Cuando la hemoglobina tien xuníu [[dioxígeno]] denominar [[oxihemoglobina]] o hemoglobina osixenada, dando l'aspeutu coloráu o escarlata intensu característicu de la [[sangre]] arterial. Cuando pierde l'osíxenu, denominar desoxihemoglobina o [[hemoglobina amenorgada]], y presenta el color coloráu escuru
* Reacción paso a pasu:
Llinia 121:
== [[Efeutor|Efeutores]] [[Regulación alostérica|alostéricos]]: 2,3-bisfosfoglicerato ==
Nes célules coloraes ye crucial la presencia del 2,3-bisfosfoglicerato, una y bones ésti determina l'afinidá de la hemoglobina col dioxígeno. Por que la hemoglobina funcione eficientemente, l'estáu T tien de permanecer estable hasta que la unión de suficientes dioxígenos dexe la transición al estáu R. L'estáu T ye bien inestable; esto mueve l'equilibriu escontra l'estáu R. Esto resultaría nuna baxa lliberación de dioxígeno nos texíos. Polo tanto ye necesariu un mecanismu adicional pa estabilizar l'estáu T. Esti mecanismu afayar a partir de la comparanza de l'afinidá col dioxígeno de la hemoglobina nun estáu puru y nes célules coloraes. Atopóse que nun estáu puru la hemoglobina enllazar fuertemente al dioxígeno, enzancando la so lliberación, ente que nes célules coloraes la so afinidá ye menor. Esta diferencia deber a la presencia del 2,3-bifosfoglicerato (2,3-BPG). Esti compuestu ta presente nes célules coloraes
El 2,3-BPG enllazar al centru del tetrámeru, nun bolsu' que solo ta presente nel estáu T. Na transición de T a R, esti bolsu' colapsa y llibérase el 2,3-BPG. Por que esto asoceda los enllaces ente la hemoglobina y el 2,3-BPG tienen de rompese, y de la mesma cuando esti compuestu ta presente precísense mayores enllaces de dioxígeno cola hemoglobina, por que ésta camude la so forma de T a R. Polo tanto la hemoglobina caltener nel so estáu T de baxa afinidá hasta qu'algame un mediu con altes concentraciones de dioxígeno. Por cuenta de esto llámase-y al compuestu 2,3-BPG [[efeutor]] [[Regulación alostérica|alostérico]]. La regulación per parte d'una molécula estructuralmente distinta al O<sub>2</sub> ye posible gracies al enllaz del efeutor alostérico nun sitiu dafechu distintu a los sitios d'enllaz del dioxígeno na hemoglobina.
| |||