Diferencies ente revisiones de «Cinética enzimática»
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Llinia 5:
Les enzimes, na so mayoría, son [[proteína|proteínes]] cola capacidá de manipoliar otres molécules ensin ser alteriaos pola reacción,<ref>{{cita llibru|apellíos=Rodate|nome=Beatriz|enllaceautor=|títulu=Manual de práutiques de bioloxía molecular de la célula I|url=|fechaaccesu=|añu=2013|editorial=Facultá de Ciencies, UNAM|isbn=|editor=|ubicación=|páxina=|idioma=|capítulu=}}</ref> eses molécules son denominaes [[sustratu (bioquímica)|sustratos]]. Un sustratu ye capaz de xunise al [[sitiu activu]] de la enzima que la reconoza y tresformase nun productu a lo llargo d'una serie de pasos denominaos mecanismu enzimáticu. Delles enzimes pueden xunir dellos sustratos distintos y/o lliberar diversos [[Reacción química|productos]], como ye'l casu de les [[proteasa|proteases]] al romper una proteína en dos [[polipéptidos]]. N'otros casos, produzse la unión simultánea de dos sustratos, como nel casu de l'[[ADN polimerasa]], que ye capaz d'incorporar un [[nucleótido]] (sustratu 1) a una hebra d'[[ADN]] (sustratu 2). Anque toos estos mecanismos suelen siguir una complexa serie de pasos, tamién suelen presentar una etapa limitante que determina la velocidá final de tola reacción. Esta etapa limitante puede consistir nuna reacción química o nun cambéu conformacional de la enzima o del sustratu.
La conocencia adquirida alrodiu de la estructura de les enzimes foi de gran ayuda na visualización ya interpretación de los datos cinéticos. Por casu, la estructura puede suxurir cómo permanecen xuníos sustratu y productu mientres la [[Catálisis enzimática|catálisis]], qué cambeos conformacionales asoceden mientres la reacción, o inclusive'l papel en particular de determinaes
Los mecanismos enzimáticos pueden ser estremaos en mecanismu d'únicu sustratu o mecanismu de múltiples sustratos. Los estudios cinéticos llevaos a cabu n'enzimes que solo xunen un sustratu, como la [[triosafosfato isomerasa]], pretenden midir l'afinidá cola que se xune'l sustratu y la [[velocidá]] cola que lo tresforma en productu. Per otru llau, al estudiar una enzima que xune dellos sustratos, como la [[dihidrofolato reductasa]], la cinética enzimática puede amosar tamién l'orde nel que se xunen los sustratos y l'orde nel que los productos son lliberaos.
Llinia 211:
=== Inhibidores irreversibles ===
Los inhibidores enzimáticos tamién pueden xunise y inactivar una enzima de forma irreversible, xeneralmente per mediu de cambeos covalentes de
== Mecanismos de catálisis ==
Llinia 217:
El modelu d'axuste inducíu ye'l más utilizáu al realizar estudios d'interacción enzima-sustratu.<ref>Koshland DE, [http://www.pubmedcentral.nih.gov/picrender.fcgi?artid=335371&blobtype=pdf ''Application of a Theory of Enzyme Specificity to Protein Synthesis.''] Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 1958 Feb;44(2):98-104. PMID 16590179</ref> Esti modelu propón que les interacciones iniciales ente la enzima y el sustratu son relativamente débiles, pero abondos pa producir ciertos cambeos [[Estructura terciaria de les proteínes|conformacionales]] na enzima, qu'estabilicen y amonten la fuercia de la interacción. Estos cambeos conformacionales impliquen a una serie d'[[aminoácidu|aminoácidos]] catalíticos del centru activu, nos cualos prodúcense los [[enllaz químicu|enllaces químicos]] correspondientes ente la enzima y el sustratu. Dempués de la unión, unu o más mecanismos de catálisis mengüen la enerxía del [[estáu de transición]] de la reacción, per mediu d'una ruta alternativa a la reacción. Los mecanismos de catálisis clasifiquen acorde a distintos criterios: catálisis [[covalente]], catálisis por proximidá y alliniación d'[[orbital atómicu|orbitales]], catálisis [[acedu-base]] xeneral, catálisis por [[ion]]es metálicos y catálisis [[electrostática]].
Los estudios de cinética enzimática nun dexen llograr el tipu de catálisis utilizada por una enzima. Sicasí, dellos datos cinéticos pueden apurrir una serie de nicios que lleven a realizar otru tipu d'estudios empobinaos a determinar dichu tipu de [[catálisis]]. Por casu, nun mecanismu de ping-pong la cinética del estáu pre-estacionariu pue tar suxuriendo una catálisis de tipu covalente. Per otru llau, variaciones nel [[pH]] pueden producir efeutos drásticos na V<sub>max</sub> pero non na ''K<sub>m</sub>'', lo que podría indicar qu'una
== Catálisis enzimática ==
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