Diferencies ente revisiones de «Proteína»
Contenido eliminado Contenido añadido
m iguo testu: caltien(se) => caltién(se) |
m iguo testu: biotecnológicas => bioteunolóxiques |
||
Llinia 131:
El restu de téuniques miden propiedaes de les proteínes que son distintes nel estáu nativu y nel estáu esplegáu. Ente elles puédense citar la fluorescencia de [[triptófanu|triptófanos]] y [[tirosina|tirosines]], el dicroísmo circular, radiu hidrodinámicu, [[espectroscopia]] infrarroxa y la [[resonancia magnética nuclear]]. Una vegada escoyimos la propiedá que vamos midir pa siguir la desnaturalización de la proteína, podemos estremar dos modalidaes: Aquelles qu'usen como axente desnaturalizante la medría de temperatura y aquelles que faen usu d'axentes químicos (como [[urea]], [[cloruru de guanidinio]], [[tiocianato de guanidinio]], [[alcohol]]es, etc.). Estes postreres rellacionen la concentración del axente utilizáu cola enerxía necesaria pa la desnaturalización. Una de les téuniques que remanecieron nel estudiu de les proteínes ye la microscopía de fuercia atómico, ésta téunica ye cualitativamente distinta de les demás, cuidao que nun trabaya con sistemes macroscópicos sinón con molécules individuales. Mide la estabilidá de la proteína al traviés del trabayu necesariu pa desnaturalizarla cuando s'aplica una fuercia per un estremu mientres se caltién l'otru estremu fixu a una superficie.
La importancia del estudiu de la estabilidá proteica ta nes sos implicaciones biomédiques y
El so usu nes aplicaciones [[bioteunoloxía|
== Clasificación ==
|